內切F1，內切糖苷酶F1，內-β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶F

Endo F1裂解天冬酰胺連接的高甘露糖和一些雜合寡糖。核心巖藻糖基化將活性降低了50倍。糖苷內切酶F1將水解含有高甘露糖鏈的硫酸鹽。其在寡糖的二乙酰基殼二糖核心中的兩個N-乙酰氨基葡糖殘基之間裂解，產生截短的糖分子，其中一個N-乙酰氨基葡糖殘基保留在天冬酰胺上。相反，PNGase F可以完整清除寡糖。

附加遠藤?F產品
內切糖苷酶F2釋放雙觸角和高甘露糖聚糖（以40X減小的速率）
內切糖苷酶F3將釋放triantennarry和巖藻糖基雙觸角N-聚糖
的遠藤?F多套件包括每個遠藤?F酶和它們的緩沖器中的20個μLs。

源重組Elizabethkingia miricola（是腦膜膿毒性金黃）在大腸桿菌

EC 3.2.1.96

內切F1特異性裂解所有與天冬酰胺連接的高甘露糖和一些雜合寡糖

內容
在20mM的Tris-HCl 60酶微升等分試樣（1 U），pH 7.5中

隨附20 µL和60 µL的包裝尺寸：
5倍反應緩沖液– 250 mM磷酸鈉，pH 5.5

比活度> 16 U / mg
活度> 17 U / ml

分子量32,000道爾頓

建議用法
1.在Eppendorf管中加入200 µg糖蛋白。用去離子水將最終體積調整為38 µl。
2.添加10 µl 5x反應緩沖液5.5。3 
.添加2.0 µl Endo F1。在37°C下孵育1小時。

比活性
定義為在37°C，pH 5.5下，在1分鐘內催化1微摩爾變性核糖核酸酶B（RNase B）釋放N-連接寡糖所需的酶量。通過SDS-PAGE監測切割（切割的RNase B遷移更快）。

儲存將酶保存在4?C下??。

穩定性正確存放后至少可穩定12個月。幾天暴露于環境溫度不會降低活性。

純度如下測試內切糖苷酶F1對蛋白酶的污染。將10μg變性的BSA與2μL酶在37oC下孵育24小時。經處理的BSA的SDS-PAGE分析未顯示降解跡象。

生產宿主菌株已經過廣泛測試，不會產生任何可檢測的糖苷酶。